首頁  書記信箱  網站地圖  郵箱登陸  English  內網  中國科學院
 您現在的位置:首頁 > 新聞動態 > 科研動態
水生所首次揭示藍細菌中去酰基化酶CddA的結構與功能
作者: 楊明坤 | 2020-08-04 | 瀏覽量:

  蛋白質賴氨酸上的酰基化修飾是一種精細的調節過程,往往由對應的酰基轉移酶和去酰基化酶對蛋白質賴氨酸上的一個或多個位點進行酰基化和去酰基化修飾,從而改變蛋白的結構與功能,對細胞內眾多代謝相關通路進行精確的調節與控制。然而,藍細菌中是否存在相應的去酰基化酶,這些酶催化的靶標蛋白又有哪些?以及調控底物蛋白的作用機制是怎樣的?目前還知之甚少。由于蛋白質翻譯后修飾系統參與了藍細菌的脅迫響應、能量代謝以及光合作用等一系列的進程,是藍細菌信號轉導網絡的重要組成部分,且發揮著關鍵的調控作用,發現藍細菌中去酰基化酶并了解其功能,將有助于我們全面理解藍細菌的光合作用等重要的生物學過程。 

  中國科學院水生生物研究所趙進東研究員和葛峰研究員團隊前期在藍細菌中系統性地鑒定到20多種不同的蛋白質翻譯后修飾,揭示了這些可逆的蛋白質翻譯后修飾在光合系統以及其他重要的生物學過程中發揮著重要的調控作用(PNAS201411152):E5633-E5642)。在此基礎上,該研究團隊通過生物信息學分析發現,在藍細菌Synechococcus sp. PCC 7002中存在一個可能的去酰基化酶CddA (cyanobacterial deacetylase/ depropionylase),深入的功能實驗表明,該酶具有顯著的去乙酰化和去丙酰化酶的活性;同時,該基因敲除后導致藻細胞的生長速率顯著減慢,并且光合作用過程也受到顯著地影響,提示CddA調控的底物蛋白修飾可能參與了藍細菌中重要的生物學進程。為了進一步揭示藍細菌中去酰基化酶CddA的功能與作用機制,該研究團隊與中山大學劉迎芳教授合作解析了CddA的三維結構。通過結構分析發現,該酶由10β折疊和12α螺旋結構組成,并形成一個管狀口袋結構,能夠與底物蛋白以及鋅離子結合進而發揮催化作用;通過點突變實驗證實了維持酶活性的關鍵位點。為了鑒定CddA的作用靶標,該研究團隊利用高通量質譜技術系統地鑒定了藍細菌中的丙酰化和乙酰化修飾蛋白,這些修飾蛋白廣泛分布于光合作用過程與其它重要的代謝通路中。進一步功能實驗發現,在碳代謝通路中的果糖/景天庚酮糖-二磷酸酶(F/SBPase)是CddA酶的靶標底物之一,CddA通過去除F/SBPase蛋白的乙酰化和丙酰化修飾,進而調控F/SBPase的酶活性。該研究首次發現并揭示了去酰基化酶CddA的三維結構及其在藍細菌中的功能與作用機制,為進一步研究酰基化修飾在光合生物中的功能提供重要的理論基礎與新的研究思路。 

  該研究成果“Structural and functional insights into a lysine deacylase in the cyanobacterium Synechococcus sp. PCC 7002”在線發表在Plant Physiology雜志,水生所博士生劉欣和高級實驗師楊明坤為該論文的并列第一作者,葛峰研究員與趙進東研究員為共同通訊作者。該研究得到國家重點研發計劃,自然科學基金和中科院關鍵技術人才項目等資助。 

  文章鏈接:http://www.plantphysiol.org/content/early/2020/07/27/pp.20.00583 

 

  通過綜合采用分子生物學,結構生物學和蛋白質組學等多種技術手段揭示了藍細菌中去酰基化酶CddA的結構與功能 

相關新聞
相關下載
Copyright 2009 © 中國科學院水生生物研究所 All Rights Reserved
地址:武漢市武昌東湖南路7號 電話:027-68780839 聯系我們
鄂ICP備050003091號 鄂公網安備42010602002652號
彩88_彩88首页